→ Enzymy → Начать обучение / Скачать MP3 карточки

Вопрос		Ответ
Jak nazywają się niebiałkowe enzymy начать обучение		rybozymy
Apoenzym начать обучение		nieaktywne białko enzymatyczne bez koenzymu/kofaktora
Holoenzym начать обучение		Aktywne białko enzymatyczne zawierające koenzym/kofaktor
Miejsce/centrum aktywne начать обучение		Trójwymiarowe zagłębienie, zawierające łańcuchy boczne aminokwasów uczestniczących w w wiązaniu substratu i katalizie, łącząc go niekowalencyjnie w kompleks enzym-substrat. Posiada miejsce wiązania i miejsce katalityczne
Grupy boczne aminokwasów, biorących udział w wiązaniu substatu w centrum aktywnym enzymu начать обучение		beta-karboksylowe asparaginianu, gamma-karboksylowe glutaminianu, eta-aminowe lizyny, azot w pierścieniu imidazolowym histydyny, grupy OH seryny, treoniny, tyroksyny i SH cysteiny
Wpływ enzymu na energię aktywacji i swobodną начать обучение		obniża energię aktywacji i nie wpływa na energię swobodną
Jak oblicza się stałą Michaelisa i czego jest miarą? начать обучение		Stężenie substratu, przy którym prędkość reakcji jest równa połowie prędkości maksymalnej. Jest miarą powinowactwa wobec danego substratu
Klasy enzymów начать обучение		oksydoreduktazy, transferzay, hydrolazy, liazy, izomerazy i ligazy
oksydoreduktazy начать обучение		enzymy katalizujące reakcje utleniania i redukcji
Transferazy начать обучение		Enzymy katalizujące przenoszenie reszt glikozylowych, grup metylowych i fosforanowych.np. aminotransferaza alaninowa
Hydrolazy начать обучение		Enzymy katalizujące hydrolityczne rozszczepienie niektórych wiązań przy udziale WODY.np. arginaza, ureaza, proteazy
Liazy начать обучение		Enzymy katalizujące rozszczepienie niektórych wiązań, eliminację atomu z wytworzeniem lub usunięciem wiązania podwójnego np. fumaraza
Izomerazy начать обучение		Enzymy katalizujące geometryczne lub strukturalne zmiany w obrębie cząsteczki np. izomeraza fosfotriozowa
Ligazy начать обучение		Enzymy katalizujące wiązanie się dwóch cząsteczek, hydrolizując jednocześnie ATP.np. syntetaza glutaminowa
grupa prostetyczna начать обучение		Niebiałkowy składnik enzymu, niezbędny do jego aktywności katalitycznej stale związany z częścią białkową
Czym różnią się enzymy aktywowane przez metal od metaloprotein начать обучение		dla metaloprotein jon metalu jest grupą prostetyczną, a dla enzymów aktywowanych przez metal kofaktorem
Izoenzymy начать обучение		Fizycznie różne formy enzymu katalizującego tą samą reakcję, o delikatnych różnicach we właściwościach. Stosunki ilościowe konkretnych izomerów mogą wskazywać na toczący się proces chorobowy w organizmie, a zwłaszcza zawału serca
Wpływ temperatury na szybkość reakcji начать обучение		Zazwyczaj wzrasta w przedziale 0-40 stopni, przy czym na każde podniesienie sie temperatury o 10 stopni, szybkosc wzrasta dwukrotnie
Wpływ aktywatora allosterycznego na pracę enzymu начать обучение		Prędkość maksymalna jest osiągana przy mniejszym stężeniu substratu - stała Michaelisa maleje
Wpływ inhibitora allosterycznego na pracę enzymu начать обучение		Prędkość maksymalna jest osiągana przy większym stężeniu substratu - stała Michaelisa rośnie
Katal начать обучение		Aktywność enzymu przekształcającego 1 mol substratu w 1 sekundę w 30 stopniach i optymalnym pH
Międzynarodowa jednostka enzymatyczna (unit) начать обучение		Aktywność enzymu przekształcającego 1 mikromol substratu w czasie 1 minuty w temperaturze 30 stopni, w optymalnym ph
Inhibicja kompetecyjna начать обучение		Inhibitor jest podobny do substratu i konkuruje o miejsce aktywne enzymu z nim. Powoduje zmniejszenie powinowactwa enzymu do substratu, zwiększenie stałej Michaelisa. Wpływ inhibitora jest odwracany przez zwiększenie stężenia substratu
Inhibicja niekompetecyjna начать обучение		Inhibitor nie jest podobny do substratu, wiąże się z enzymem poza miejscem aktywnym i nie konkuruje z substratem. OBNIŻA PRĘDKOŚĆ MAKKSYMALNĄ REAKCJI, stała Michaelisa bez zmian
Modyfikacja kowalencyjna białek начать обучение		Fosforylacja i defosforylacja (przyłączanie reszt fosforanowych do grup OH seryny, treoniny i tyrozyny) przez kinazy białkowe w obecności ATP. W wyniku procesu białka cechują się mniejszą lub większą aktywnością
Regulacja allosteryczna начать обучение		Przyłączanie się cząsteczki efektora (aktywatora/inhibitora allosterycznego) do miejsca poza centrum aktywnym, najczęściej w podjednostce regulacyjnej
Rola koenzymów начать обучение		Przenoszenie grup funkcyjnych, atomów wodoru lub elektronów. Współdziałają głównie z
Znane koenzymy начать обучение		NAD+, NADP+, FMN, FAD, Koenzym A, SAM, Biotyna, Liponian, Pirofosforan tiaminy, fosforan pirydoksalu, tetrahydrobiopteryna, tetrahydrofolian, hem, ATP, UTP, GTP, CTP, Koenzym B12
Nazwa i funkcja NAD+ начать обучение		Pochodna wit. B3, Dinukleotyd nikotynamidoadeninowy; Transportuje protony i elektrony od dehydrogenaz do łańcucha oddechowego
Nazwa i funkcja NADP+ начать обучение		Pochodna wit. B3, Fosforan dinukleotydu nikotynamidoadeninowego; Transportuje protony i elektrony od dehydrogenaz do syntezy kwasów tłuszczowych i cholesterolu
nazwa i funkcja FMN начать обучение		Pochodna wit. B2, flawinomononukleotyd; ściśle związany z białkiem enzymatycznym jak grupa prostetyczna niektórych oksydaz. JEst jednym z przenośników protonów i elektronów w łańcuchu oddechowym
nazwa i funkcja FAD начать обучение		Pochodna wit. B2, dinukleotyd flawinoadeninowy; Trwale związany z białkiem enzymatycznym, Bezpośredni akceptor atomów wodoru od niektórych substratów
Koenzym A начать обучение		PRzenośnik grup acylowych poprzez wiązanie tioestrowe (powstałe przez reakcję SH), do którego są przyłączone reszty kwasowe
S-Adezynometionina (SAM) начать обучение		PRzenośnik grupy metylowej
Biotyna начать обучение		Wiąże i przenosi CO2 jako karboksybiotyna, a CO2 jest uwalniane do reakcji karboksylacji
Liponian начать обучение		Przejściowy akceptor grup acylowych w procesie oksydacyjnej dekarboksylacji alfa-ketokwasów
Diagnostyka zawału serca po aktywności izoenzymów начать обучение		LDH-1 zaczyna przewyższać LDH-2 w osoczu krwi, dodatkowo po 1-2 dniach po zawale gwałtownie wzrasta aktywność CK-2
Jak małe zmiany pH wpłyną na konformację enzymów i ich aktywność начать обучение		Zmniejszenie aktywności przez zaburzenia w oddziaływaniach wodorowych i jonowych
Jak duże zmiany pH wpłyną na konformację enzymów i ich aktywność начать обучение		denaturacja - brak aktywności katalitycznej
Wpływ stężenia enzymu na szybkość reakcji начать обучение		Szybkość reakcji jest wprost proporcjonalna do stężenia enzymu
Wpływ stężenia substratu na szybkość reakcji начать обучение		Szybkość rośnie wprost proporcjonalnie do osiągnięcia optimum, w którym enzymy są wysycone substratem. Dalsze zwiększanie stężenia nie zmienia szybkości reakcji
przykład inhibitora kompetecyjnego w cyklu Krebsa начать обучение		Malonian - inhibitor dehydrogenazy bursztynianowej
2 przykłady inhibitora niekompetecyjnego nieodwracalnego начать обучение		cyjanki są inhibiotrem oksydazy cytochromowej; kwas acetylosalicylowy dla cyklooksygenazy typu 1
Inhibicja akompetecyjna начать обучение		Inhibitor łączy się tylko z kompleksem E-S w miejscu innym niż allosteryczne i aktywne. Jest nieodwracalny, także przez zwiększenie stężenia substratu. Km zmniejsza się (powinowactwo pozornie zwiększa) i Vmax zmniejsza się
Inhibicja samobójcza начать обучение		Nieodwracalne przyłączenie inhibitora podobnego do substratu do miejsca aktywnego, w wyniku czego inhibitor jest modyfikowany i wiąże się trwale z enzymem
Co katalizuje fosforylację, a co defosforylację начать обучение		fosforylacja - kinazy; defosforylacja - fosfatazy
Reakcja katalizowana przez katalazę начать обучение		2H2O2 -> 2H2O + O2
Reakcja katalizowana przez peroksydazę начать обучение		AH2 + H2O2 -> A + H2O
karboksypeptydaza A начать обучение		enzym proteolityczny ze związanym jonem Zn2+, który odłącza od białka/peptydu pojedyncze aminokwasy C-końcowe oprócz lizyny i argininy. Szczególnie aktywny wobec aminokwasów c-końcowych z pierścieniem aromatycznym lub długim alifatycznym łańcuchem bocznym
reakcja katalizowana przez cyklazę adenylanową начать обучение		ATP -> 3'-5' cAMP + PPi
jony metali będącymi kofaktorami начать обучение		Ca2+, Mg2+, Zn2+, Fe2+, Fe3+, K+, Na+, Mn2+, Cu+, Cu2+
specyficzność substratowa enzymu начать обучение		Rodzaj substratu ulegającego przemianie i określanie powinowactwa enzymu do substratu. Odpowiada za nią apoenzym
Specyficznosć działania/kierunkowa enzymu начать обучение		określa typ katalizowanego procesu. Odpowiada za nią kofaktor
Enzymy NIE... начать обучение		... wpływają na energię swobodną, nie zmieniają poziomu energetycznego substratów i produktów, nie wpływają na równowagę reakcji, nie zużywają się podczas reakcji
Funkcja i z czego składa się CoA? начать обучение		Przenoszenie grup acylowych, witamina B5 (kwas pantotenowy), cysteamina i ADP
Jaka inhibicja? начать обучение		Kompetecyjna
Jaka inhibicja? начать обучение		Kompetecyjna
Jaka inhibicja? начать обучение		Niekompetecyjna
Jaka inhibicja? начать обучение		akompetecyjna
Jaka inhibicja? начать обучение		niekompetecyjna
Jaka inhibicja? начать обучение		akompetecyjna
Na jakie podklasy dzielą się oksydoreduktazy? начать обучение		dehydrogenazy, oksydazy, oksygenazy, reduktazy, peroksydazy
Dehydrogenazy начать обучение		Utleniają substrat przez przeniesienie jednego lub więcej protonów na akceptor NAD+/FAD.np. dehydrogenaza alkoholowa, dehydrogenaza jabłczanowa
Reduktazy начать обучение		Redukują substrat przez uwodornienie go. Jako źródło elektronów i protonów używają NADPH.np. Reduktaza dihydrofolianowa
Peroksydazy начать обучение		Redukują H2O2 i organiczne nadtlenki utleniając np. glutation (peroksydaza glutationowa), H2O2 (katalaza zarazem utlenia i redukuje H2O2 do H2O i O2)
Oksydazy начать обучение		Przenoszą protony i elektrony na tlen z wytworzeniem wody.np. oksydaza cytochromowa
Oksygenazy начать обучение		Przyłączają tlen do substratu; monooksygenazy/hydroksylazy wprowadzają 1 atom tlenu z wytworzeniem grupy OH i wody, dioksygenazy przyłączają 2 atomy wodoru najczęściej w miejsce wiązania podwójnego
stężenie aktywności enzymatycznej начать обучение		liczba katali/U na 1 dm3 roztworu
Aktywność właściwa enzymu начать обучение		liczba katali/U na jednostkę masy białka enzymatycznego
Aktywność molowa enzymu начать обучение		liczba katali/U na 1 mol białka enzymatycznego
Regulacja procesów enzymatycznych - aktywacja lub dezaktywacja начать обучение		Ograniczona proteoliza, modyfikacja kowalencyjna, sprzężenie zwrotne, sprzężenie następcze (feedforward), enzymy allosteryczne
aminokwasy katalityczne начать обучение		aminokwasy z naładowanymi/polarnymi łańcuchami bocznymi. Biorą bezpośredni udział w wiązaniu substratu
aminokwasy niekatalityczne начать обучение		aminokwasy z niepolarnymi łańcuchami bocznymi. Biorą pośredni udział w wiązaniu substratu - zapewniają środowisko hydrofobowe, wspomagają tworzenie miejsca aktywnego, mogą przytrzymywać substrat blisko niego
Pirofosforan tiaminy начать обучение		Pochodna witaminy B1 będąca kofaktorem oksydacyjnej dekarboksylacji a-ketokwasów (dla pirogronianu nazywa się reakcją pomostową)
Fosforan pirydoksalu начать обучение		Pochodna witaminy B6 zwanej pirodoksyną. Jest przenośnikiem grup aminowych w transaminacji i bierze udział w dekarboksylacji aminokwasów
liponian начать обучение		Kofaktor oksydacyjnej dekarboksylacji alfa-ketokwasów (dla pirogronianu to reakcja pomostowa) - jest przejściowym akceptorem grupy acylowej; Może neutralizować wolne rodniki grupami SH, przenosząc na nie wodór.
Biotyna начать обучение		Witamina H/B7 przenosi CO2 jako karboksybiotyna - jest kofaktorem karboksylaz biotynozależnych
Reakcja katalizowana przez dysmutazę ponadtlenkową начать обучение		2O2- +2H+ -> H2O2 + O2

Enzymy

Вы должны войти в свой аккаунт чтобы написать комментарий.

Ещё