→ Aminokwasy I Białka → Начать обучение / Скачать MP3 карточки

Вопрос		Ответ
aminokwasy z łańcuchami niepolarnymi начать обучение		alanina, walina, leucyna, izoleucyna, fenyloalanina, tryptofan, metionina, prolina, glicyna
aminokwasy z łańcuchami polarnymi bez ładunku начать обучение		seryna, treonina, tyrozyna, cysteina, asparagina i glutamina
aminokwasy z grupą OH i jej funkcja начать обучение		seryna, treonina i tyrozyna; wiązanie fosforanów i tworzenie wiązań wodorowych
co powstaje z dwóch cząsteczek cysteiny połączonych mostkiem disiarczkowym? начать обучение		cystyna
czym jest cystyna? начать обучение		dwie cząsteczki cysteiny połączone mostkiem disiarczkowym
Aminokwasy z łańcuchami kwasowymi начать обучение		kwas asparaginowy i kwas glutaminowy
Aminokwasy z łańcuchami zasadowymi начать обучение		lizyna, arginina, histydyna
Dwa nowoodkryte aminokwasy białkowe начать обучение		selenocysteina i pirololizyna
Gdzie występuje hydroksyprolina начать обучение		Prawie wyłącznie w kolagenie i elastynie
gdzie występuje hydroksylizyna? начать обучение		Tylko w kolagenie
Gdzie występuje gamma-karboksyglutaminian? начать обучение		w białkach osocza uczestniczących w krzepnięciu krwi
Istotne aminokwasy niebiałkowe organizmu człowieka начать обучение		beta-alanina, ornityna, cytrulina, homocysteina
Jaki aminokwas jest jedynym niebedacym optycznie czynnym? начать обучение		glicyna
Równanie Hendersona-Hasselbacha начать обучение		pH = pK + log ([A-]/[HA])
Jak nazywa się równanie pH = pK + log ([A-]/[HA]) начать обучение		Równanie Hendersona-Hasselbacha
Charakterystyka wiązania peptydowego начать обучение		Wiązanie o cechach wiązania podwójnego w konfiguracji trans (tlen grupy C=O jest po przeciwnej stronie od azotu grupy NH). Dosyć trwałe, rozpada się pod wpływem mocnych kwasów w podwyższonej temperaturze
Końce aminokwasów i od którego zaczyna się nazywanie peptydów? начать обучение		N-koniec wolna grupa aminowa; C-koniec wolna grupa karboksylowa. Zaczyna się nazywać od aminokwasu końca N
Glutation начать обучение		tripeptyd, gamma-glutamylocysteinyloglicyna biorący ważny udział w procesach redoks
Glutation utleniony начать обучение		Pozbawiony jest wodoru z grupy SH cysteiny, tworząc mostek dwusiarczkowy
glutation zredukowany начать обучение		z wolną grupą SH
Znane peptydy biologicznie aktywne начать обучение		glutation, kininy, angiotensyna I i II, enkefaliny, endorfiny, oksytocyna i wazopresyna
Kininy начать обучение		Peptydy biologicznie aktywne: kalidyna(dekapeptyd) i bradykinina (nanopeptyd); rozszerzają naczynia krwionośne i kurczą mięśnie gładkie
angiotensyna I i II начать обучение		Po odłączeniu dwóch ostatnich aminokwasów angiotensyna I (dekapeptyd) przekształca się w II (oktapeptyd), który kurczy mięśnie gładkie małych naczyń krwionośnych, podnosi ciśnienie, zwiększa siłę skurczów serca, nasila aktywność układu nerwowego
Enkefaliny начать обучение		Pentapeptydy (met-enkefalina i leu-enkefalina) znajdujące się w mózgu i mające działanie przeciwbólowe
alfa-helisa informacje ogólne начать обучение		Struktura II rzędowa białek, zwijająca jeden łańcuch peptydowy w helisę utrzymywanymi wiązaniami wodorowymi między grupą CO i NH n aminokwasu i n+4. 3.6 reszty aminokwasowej na obrót, tworzą ją L-aminokwasy i jest ona prawoskrętna
alfa-helisa - co ją stabilizuje i destabilizuje начать обучение		Stabilizują wiązania wodorowe mięczy wodorem grupy NH i tlenem grupy CO czwartej z kolei reszty aminokwasowej i dodatkowo siły van der Waalsa.
Amfipatyczna helisa alfa начать обучение		Helisa, w której po jednej stronie reszty aminokwasów mają w grupie R głównie grupy hydrofilowe, a po drugiej hydrofobowe, umożliwiając tworzenie kontaktu między substancjami hydrofobowymi i hydrofilowymi np. jako kanały i pory w bł. komórkowej
beta kartka informacje ogólne начать обучение		2 lub więcej łańcuchy ułożone wobec siebie równolegle lub antyrównolegle. Łańcuchy zmieniają kierunek o 180stopni i łączą się z sąsiednim poprzez skręt beta z dużą ilością proliny i glicyny
Beta kartka wiązania stabilizujące strukturę начать обучение		Wiązania wodorowe między tlenem grup CO i wodorem grupy NH SĄSIEDNIEGO łańcucha, siły van der Waalsa
Białko globularne budowa начать обучение		Jest zbudowane w połowie z łańcuchów alfa helis i beta kartek połączonych pętlami, skrętami, zagięciami i innymi strukturami konformacyjnymi
Co stabilizuje strukturę trzeciorzędową białka начать обучение		oddziaływania hydrofobowe (niepolarne łańcuchy boczne reszt aminokwasowych kierowane są do wewnątrz białka), wiązanie kowalencyjne mostka disiarczkowego, wiązania wodorowe i jonowe między grupami łańcuchów bocznych (mostki solne)
Domena białkowa начать обучение		Fragment struktury białka uzyskany przez strukturę trzeciorzędową, umożliwiający mu pełnienie odpowiedniej funkcji
mioglobina начать обучение		Metaloproteina, składa się z jednego łańcucha polipeptydowego (jest III-rzędowa) głównie z amfipatycznych helis alfa, brak mostków disiarczkowych, są mocne wiązania hydrofobowe, posiada hem z jonem Fe2+, ma silniejsze powinowactwo do O2 niz hemoglobina
lizozym начать обучение		Białko III rzędowe, w 25% składa się z alfa helisy, występują 4 mostki disiarczkowe i dużo zagięć łańcucha
Czym jest podjednostka? начать обучение		Monomer, pojedyńczy łańcuch peptydowy białka o wielu łańcuchach
Jakie wiązania stabilizują strukturę IV-rzędową начать обучение		hydrofobowe, jonowe, wodorowe i czasem mostki disiarczkowe; w kolagenie i elastynie bardzo silne wiązania kowalencyjne między łańcuchami
Hemoglobina начать обучение		składa się z dwóch łańcuchów alfa i dwóch beta, każdy zawierający cząsteczkę hemu z jonem Fe2+, wiążącym cz. tlenu
Hemoglobina S начать обучение		zastąpienie kw. glutaminowego waliną, powoduje tworzenie "lepkich miejsc", które przy niskim ciśnieniu parcjalnym tlenu zaczynają się łączyć w długie włókna, które się wytrącają i zniekształcają erytrocyty (anemia sierpowata)
methemoglobina начать обучение		Hemoglobina, w której jony Fe2+ zostały utlenione do Fe3+ np. przez sulfonamidy, a Fe3+ nie może wiązać tlenu
talasemie начать обучение		Zaburzenia genetyczne prowadzące do niedoboru lub braku łańcucha alfa lub beta hemoglobiny
Kolagen начать обучение		potrójna helisa lewoskrętnych polipeptydów skręconych razem w prawo. na jeden obrót przypada 3.3 reszty aminokwasowej. Głównie białka to glicyna, prolina, hydroksyprolina i pochodne lizyny tworzące bardzo mocne wiązania kowalencyjne
Co stabilizuje strukturę kolagenu начать обучение		Liczne wiązania wodorowe w których biorą udział liczne grupy hydroksylowe hydroksyproliny i hydroksylizyny oraz wiązania kowalencyjne przez pochodne lizyny
Aminokwasy egzogenne начать обучение		PVT TIM HALL: fenyloalanina, walina, tryptofan, treonina, izoleucyna, metionina, leucyna, lizyna, arginina (), histydyna ()
Aminokwasy względnie egzogenne начать обучение		wytwarzane w wystarczającej ilości u dorosłego, ale nie u osób młodych.; Arginina (wytwarzana z ornityny w cyklu ornitynowym) i histydyna (wytwarzana w przemianach zasad purynowych)
Mieszanina racemiczna начать обучение		Równomolowa mieszanina aminokwasów szeregu L i D. Nie załamuje światła spolaryzowanego - nieczynna optycznie
punkt Izoelektryczny начать обучение		Wartość pH, przy której aminokwas staje się jonem obojnaczym, a jego wypadkowy ładunek elektrostatyczny wynosi 0
Co dzieje się ze strukturą białka po jego denaturacji? начать обучение		Traci strukturę II, III, IV rzędową, niweluje jego aktywność biologiczną, typowo zmniejsza się jego rozpuszczalność, zwiększa lepkość i zwiększa podatność na proteolizę
Jakie wiązania niszczy st. mocznik i guanidyna? начать обучение		wiązania wodorowe
Jakie wiązania niszczą jony metali ciężkich начать обучение		mostki disiarczkowe - wiązania kowalencyjne
Jakie wiązania niszczą detergenty i rozpuszczalniki organiczne? начать обучение		hydrofobowe
Jakie wiązania niszczy wysoka temperatura w białku? начать обучение		Wiązania wodorowe
Jakie wiązania białka niszczą stężone r-ry kwasów i zasad? начать обучение		wiązania jonowe i wodorowe
Z jakich łańcuchów składa się HbA1 i jaki jest jej odsetek начать обучение		2 alfa 2 beta; 90%
Z jakich łańcuchów składa się HbA2 i jaki jest jej odsetek начать обучение		2 alfa 2 delta; 2-3%
Z jakich łańcuchów składa się HbF i jaki jest jej odsetek начать обучение		2 alfa 2 gamma; <2%
Z jakich łańcuchów składa się HbA1c i jaki jest jej odsetek начать обучение		2 alfa 2 beta glikowane; 4-6%
Białka zawierające hem. Na którym stopniu utlenienia jest węgiel? начать обучение		mioglobina i hemoglobina Fe2+, cytochromy Fe2+/Fe3+, katalaza, peroksydaza Fe3+
Jak nazywa się grupa białek, które: należą do hydrofilowych białek prostych, są syntezowane w wątrobie, posiadają zdolność do wiązania jonów i transportują bilirubinę? начать обучение		glubuliny
Któa z tych metod nie można rozdzielić białek surowicy krwi? (frakcjonowane wysalanie, elektroforeza na acetylocelulozie, elektroforeza na żelu poliakrylamidowym, wirowanie różnicowe, czy sączenie molekularne na żelu Sephadex? начать обучение		wirowanie różnicowe
Z jakich łańcuchów składa się HbH i w wyniku czego powstaje? начать обучение		4 beta (alfa talasemia); mutacji 3 genów kodujących łańcuch alfa Hemoglobiny (alfa-talasemia)
Choroby zmniejszające ryzyko zachorowania na malarię начать обучение		alfa i beta talasemie, anemia sierpowata
Hemoglobina Bart начать обучение		Powstaje u płodów w wyniku ciężkiej alfa-talasemii - defektu czterech genów. Posiada 4 łańcuchy gamma;
Co się dzieje z hemoglobiną podczas związania tlenu przez jeden z jonów Fe2+ начать обучение		Histydyna proksymalna (F8) jest pociągnięta, rozrywając mostki solne między końcami C podjednostek hemoglobiny. Powoduje to zmiany w strukturze II, III, IV-rzędowej, dzięki czemu hemoglobina przechodzi z formy T do R która ma większe powinowactwo do tlenu
Czym różni się forma T od R hemoglobiny? начать обучение		forma T ma małe powinowactwo do tlenu i dużo mostków solnych, a forma R duże powinowactwo i mało mostków
Dlaczego każda kolejna podjednostka hemoglobiny ma coraz większe powinowactwo do tlenu, po jego przyłączeniu do innej podjednostki начать обучение		Ponieważ spada liczba mostków solnych, potrzebnych do rozerwania, aby przyłączyć tlen
Transport dwutlenku węgla przez krew начать обучение		15% związane z wolnymi grupami aminowymi podjednostek hemoglobiny, pozostała część jako wodorowęglan HCO3 (większość) albo CO2 fizycznie rozpuszczone w osoczu
Czym różni się HbA2 od HbA1? начать обучение		HbA2 ma większe powinowactwo do tlenu i jest zbudowane z 2 łańcuchów alfa i 2 delta, a HbA1 mniejsze powinowactwo i 2 alfa 2 beta
Jakie hemoglobiny mają większe powinowactwo do tlenu niż HbA1? начать обучение		HbA2, HbF, HbH
Tlen, który łączy się z hemoglobiną można określić jako... начать обучение		ligand; dodatni efektor allosteryczny
proinsulina начать обучение		Syntezowana w komórkach beta Langerhansa trzustki. Jest prohormonem przekształcanym w insulinę na drodze ograniczonej proteolizy. W trakcie aktywacji uwalnia się peptyd C. Proinsulina wykazuje immunoreaktywność na przeciwciała przeciw insulinie
Insulina начать обучение		Peptyd zawierający 51 aminokwasów w łańcuchu A (21) i B (30). Posiada 3 mostki disiarczkowe - 2 między łańcuchami i 1 wewnętrzne w łańcuchu A
W jaki aminokwas jest bogata keratyna? начать обучение		cysteinę
Wysalanie albumin i globulin начать обучение		Globuliny wysalają się w 50% roztworze siarczanu amonu lub nasyconych roztorach MgSO4/Na2SO4 ; Albuminywysalają się dopiero w nasyconym roztworze siarczanu amonu i nie ulegają wysoleniu MgSO4 i NaCl
Wiązanie peptydowe jest jakim wiązaniem pod względem chemicznym начать обучение		amidowym
Co destabilizuje alfa-helisę начать обучение		prolina, glicyna oraz aminokwasy obdarzone ładunkami i obszernymi/rozgałęzionymi łańcuchami bocznymi
stosunek osiowy białek globularnych a fibrylarnych начать обучение		globularne nie więcej niż 3, a fibrylarne więcej niż10
białka posiadające grupę hemową начать обучение		mioglobina, hemoglobina, peroksydaza, oksydaza cytochromowa
Białka są zbudowane głównie z L-aminokwasów, czy D-aminokwasów? начать обучение		L-aminokwasów

aminokwasy i białka

Вы должны войти в свой аккаунт чтобы написать комментарий.

Ещё