2. Enzymy

energia aktywacji -

energia potrzebna do zapoczątkowania reakcji chemicznej

katalizator -

substancja przyspieszająca reakcję przez obniżenie energii jej aktywacji

enzymy -

pełnią funkcję katalizatorów biologicznych w komórkach, nie są substratami reakcji dlatego nie zużywają się w przebiegu reakcji i mogą być wykorzystywane wielokrotnie

istnieją enzymy zbudowane tylko z łańcuchów polipeptydowych (np. większość enzymów układu pokarmowego, amylaza ślinowa, pepsyna czy trypsyna)

najczęściej enzymy składają się z dwóch elementów: apoenzymu i kafaktora

apoenzym - białkową część enzymu

kafaktor - niebiałkowa część enzymu

jony nieorganiczne zawsze wiążą się z apoenzymem w sposób trwały

cząsteczki organiczne są związane z enzymem albo luźno (koenzymy) albo stale (grupy prostetyczne)

koenzymy:

-ATP, NAD+, FAD, NADP+

część białkowa enzymu + część niebiałkowa enzymu (organiczna) = kompleks enzym-substrat

SUBSTRAT + ENZYM ▶️ KOMPLEKS E-S ▶️ PRODUKT + ENZYM

właściwości enzymów:

-swoistość substratowa - dany enzym wiąże się tylko z określonym substratem/ami

kataliza enzymatyczna -

przyśpieszenie reakcji chemicznej spowodowane działaniem katalizatora

machanizm działania enzymów:

-przestrzenne dopasowanie centrum aktywnego do substratu lub substratów

szybkość reakcji enzymatycznej zależy od:

stężenia substratu, temperatury, pH środowiska, stężenia jonów, obecności substancji aktywujących lub hamujących

model indukowanego dopasowania -

proces dynamicznego dopasowania się enzymu do substratu

aktywatory - substancje aktywujące enzymy

inhibitory - cząsteczki hamujące przebieg reakcji enzymatycznej

hamowanie nieodwracalne -

cząsteczki inhibitora przyłączają się do centrum aktywnego enzymu za pomocą wiązań kowalencyjnych. Powstaje trwały kompleks enzym-inhibitor, a działanie enzymu zostaje zahamowane

hamowanie odwracalne -

może być kompetycyjne lub niekompetycyjne. Każdy z tych rodzajów hamowania wiąże się z działaniem określonych inhibitorów

inhibitory kompetycyjne -

cząsteczki o strukturze przestrzennej zbliżonej do struktury cząsteczki substratu. Wygrywając konkurencję z substratem, zajmują jego miejsce w centrum aktywnym enzymu (uniemożliwiają wiązanie substratu)

inhibitory niekompetycyjne -

nie wiążą się z enzymem w centrum aktywnym, ale w innym miejscu. Powodują one zmianę kształtu miejsca aktywnego cząsteczki enzymu co uniemożliwia przyłączenie substratu

szlak metaboliczny -

ciąg następujących po sobie w określonej kolejności reakcji katalizowanych przez odpowiednie enzymy, w którym produkt jednej reakcji jest substratem kolejnej reakcji

szlak metaboliczny liniowy -

ciąg reakcji przebiegających tylko w jednym kierunku (albo do rozkładu albo do syntezy określonej substancji)

szlak metaboliczny cykliczny -

następuje odtworzenie jednego ze związków chemicznych. Powstaje on jako jeden z produktów końcowych, po czym staje się substratem dla pierwszej reakcji rozpoczynającej kolejny cykl

sposoby regulacji przebiegu szlaków metabolicznych:

-fosforylacja i defosforylacja enzymów - dołączanie lub odłączanie reszt fosforanowych

ubikwitynozależna degradacja białek -

dzięki ubikwitynie komórka pozbywa się m.in. enzymów będących białkami zbędnymi w danym momencie jej funkcjonowania.

aktywacja nieaktywnych proenzymów polega na -

nieodwracalnej hydrolizie jednego wiązania peptydowego lub większej ich liczby